biochemia kolos 1

 0    25 informačný list    dawx
stiahnuť mp3 vytlačiť hrať Skontrolujte sa
 
otázka język polski Odpoveď język polski
Struktura 4-rzędowa
začať sa učiť
To sposób połączenia się struktur 3-rzędowych, gdy białko zbudowane jest z więcej niż jednego łańcucha peptydowego
Struktura 1-rzędowa
začať sa učiť
To sekwencja aminokwasów, ich kolejność, liniowe ułożone determinowane przez kolejność nukleotydów w DNA
Struktura 2-rzędowa
začať sa učiť
Zwinięcie struktury pierwszorzędowej utrwalone za pomocą wiązań wodorowych
Struktura 3-rzędowa
začať sa učiť
Struktura warunkująca właściwości białka, stabilizowana przez wiązania powstające pomiędzy oddalonymi aminokwasami
Inhibitory nieodwracalne
začať sa učiť
Nieodwracalnie łączą się w centrum aktywnym blokując katalazę, np. Aspiryna
Inhibitory kompetecyjne
začať sa učiť
Jest podobny budową do substratu, łączy się z centrum aktywnym, blokując przebieg reakcji swoją obecnością
Inhibitory niekompetecyjne
začať sa učiť
Nie są podobne do substratu, przyłączają się do substratu poza centrum aktywnym zmniejszając powinowactwo enzymu do substratu
Beta harmonijka
začať sa učiť
jedna z struktur drugorzędowych białka (obok m.in. helisy alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym
Alfa helisa
začať sa učiť
Struktura drugorzędowa białka, stabilizowana przez wiązania wodorowe
Katalaza
začať sa učiť
To enzym powodujący przyśpieszenie reakcji rozkładu H202 na wodę i tlen O2
ES
začať sa učiť
Enzym-substrat kompleks utworzony pomiędzy enzymem a substratem w trakcie reakcji enzymatycznej
Wysalanie białek
začať sa učiť
To proces w komórki produkują, modyfikują i wydzielają białka do otoczenia zewnętrznego
Inhibitor niekompetecyjny
začať sa učiť
To związek chemiczny, który hamuje działanie enzymu, ale nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne enzymu
Punkt izoelektryczny białka
začať sa učiť
Białko ma zerową ładunek elektryczny, tzn. liczba jonów dodatnich równa się liczbie jonów ujemnych
Model Michaellsa-Monien
začať sa učiť
Zależność prędkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu. Model ten wyjaśnia, jak enzym katalizuje przekształcanie substratu w produkty.
Cechy miejsc aktywnych enzymów
začať sa učiť
To specjalnie ukształtowany obszar na powierzchni enzymu, w którym następuje wiązanie substratu i przeprowadzana jest reakcja chemiczna
Km
začať sa učiť
Stała Michealisowska to parametr kinetyczny enzymu, który opisuje afiynność (przyciąganie) enzymu do substratu
Model Lineveavera-Burka
začať sa učiť
Liniowa transformacja równania Michaelisa-Mentena, która umożliwia łatwiejszą analizę kinetyki enzymatyczne
Zymogen
začať sa učiť
To biologicznie nieaktywna forma enzymu, która staje się aktywna po przetworzeniu (np. poprzez hydrolyzę pewnych fragmentów białkowych)
Ligaza UI
začať sa učiť
Ligazy jednostkowej mocy (Unit of Activity), która jest miarą aktywności enzymu ligazy
Aminokwas egzogenny
začať sa učiť
O aminokwas, który musi być dostarczany do organizmu z zewnątrz, ponieważ organizm nie jest w stanie go syntetyzować samodzielnie
Czy stężenie substratu zależy od szybkości reakcji
začať sa učiť
Tak, stężenie substratu ma bezpośredni wpływ na prędkość reakcji enzymatycznej, ale związek ten jest regulowany określoną kinetyką, którą opisuje model Michaelisa-Mentena
Ureaza
začať sa učiť
Enzym należący do grupy hydrolaz, który katalizuje rozkład kwasu moczowego do dwutlenku węgla i amonii
Glukoneogeneza
začať sa učiť
To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna
Łańcuch oddechowy
začať sa učiť
To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna

Ak chcete pridať komentár, musíte byť prihlásený.