Białka- aminokwasy

 0    25 informačný list    Maria_tenis
stiahnuť mp3 vytlačiť hrať Skontrolujte sa
 
otázka język polski Odpoveď język polski
Białka-budowa
začať sa učiť
reszty aminokwasów połączone wiązaniami peptydowymi
Wiązanie peptydowe
začať sa učiť
C połączone dwoma kreskami z O i jedną z N które jest połączone jedną kreską z H
Grupy funkcyjne aminokwasów
začať sa učiť
aminowa (zasadowa) NH2, karboksylowa (kwasowa) COOH
Aminokwasy-budowa
začať sa učiť
węgiel, wodór, tlen, azot +siarka
Aminokwasy-podział
začať sa učiť
białkowe (budują peptydy i białka, 20) i niebiałkowe (280)
Aminokwasy ze względu na stosunek grup
začať sa učiť
kwasowe COOH>NH2 (ujemnie), zasadowe COOH<NH2 (dodatnio) lizyna, histydyna, arganina, obojętne COOH=NH2
Aminokwasy ze wzgędu na pochodzenie
začať sa učiť
endogenne, egzogenne (muszą być dostarczane z pokarmem)
jak się nazywa proces powstawania wiązania peptydowego
začať sa učiť
kondensacja
jak się nazywa proces odwrotny od powstawania wiązania peptydowego
začať sa učiť
hydroliza
Aminokwasy aromatyczne
začať sa učiť
fenyloalanina tyrozyna, tryptofan
Różnica między białkiem a peptydem
začať sa učiť
białko ma minimum 101 reszt aminokwasowych, peptyd na najwięcej 100 reszt aminokwasowych
Peptydy-podział
začať sa učiť
oligopeptydy (2-10 reszt aminokwasowych), polipeptydy (11-100 reszt aminokwasowych) (dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy)
Białka-podział wartość
začať sa učiť
pełnowartościowe (białka zwierzęce, zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy egzogenne), niepełnowartościowe (białka roślinne, nie zawierają wszystkich niezbędnych aminokwasów egzogennych)
Białka podział
začať sa učiť
proste (wyłącznie aminokwasy), złożone (dodatkowa reszta niebiałkowa)
Struktura I-rzędowa
začať sa učiť
aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi, nie ulega zniszczeniu podczas denaturacji, ale ulega zniszczeniu pod wpływem protez, struktura płaska, prosty, pojedynczy łańcuch
Struktura II-rzędowa
začať sa učiť
pofałdowana I-rzędowa, x-helisa (sprężyna) / B-harmonijka (strzałka), stabilizują wiązania wodorowe
Struktura III-rzędowa
začať sa učiť
pofałdowana II-rzędowa, określa kształt przestrzenny i odpowiada za aktywność biologiczną, zniszczenie powoduje utratę właściwości biologicznych białka, stabilizują wiązania wodorowe, mostki disiarczkowe, wiązania jonowe, oddziaływanie hydrofobowe
Struktura IV-rzędowa
začať sa učiť
co najmniej 2 łańcuchy polipeptydowe 3-rzędowe wiązania stabilizujące są pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów należących do innych łańcuchów polipeptydowych stabilizują wiązania wodorowe jonowe mostki disiarczkowe oddziaływanie hydrofobowe
Albuminy
začať sa učiť
białka osocza krwi, odpowiadają za odpowiednie ciśnienie onkotyczne we krwi, transport hormonów i leków, wątroba
globuliny
začať sa učiť
białka osocza krwi, przeciwciała (alfa, beta, gamma-globuliny-funkcja odpornościowa) lub immunoglobuliny
histony
začať sa učiť
białka zasadowe, tworzenie chromatyny
keratyna
začať sa učiť
białka fibrylarne, włókienne, wytrzymałe na uszkodzenia mechaniczne, włosy, paznokcie, pióra, rogi, kopyta
Białka złożone mioglobina
začať sa učiť
mioglobina - pojedynczy łańcuch polipeptydowy, wiązany z grupą helową, magazynowanie tlenu w mięśniach szkieletowych
białko złożone kolagen
začať sa učiť
kolagen - włókienne białko, zwarta budowa, odporny na rozciąganie i zerwanie, nadaje wytrzymałości mechanicznej, do syntezy witaminy C, tkanka łączna i chrzęstna
Bialko złożone
začať sa učiť
hemoglobina - cztery łańcuchy polipetydowe każdy jest związany z jedną grupą hemową, wiązanie tlenu w płucach i dostarczanie go do tkanek

Ak chcete pridať komentár, musíte byť prihlásený.